TWOJA PRZEGLĄDARKA JEST NIEAKTUALNA.
Wykryliśmy, że używasz nieaktualnej przeglądarki, przez co nasz serwis może dla Ciebie działać niepoprawnie. Zalecamy aktualizację lub przejście na inną przeglądarkę.
Data: 19.03.2020 Kategoria: aktualności ogólne, covid-19, nauka/badania/innowacje, Wydział Chemiczny
Czym zajmuje się laboratorium prof. Marcina Drąg? I nad czym konkretnie pracuje zespół naszego naukowca? Odpowiedzi udzielił sam profesor - warto się z nimi zapoznać.
Materiał przygotowało Ministerstwo Nauki i Szkolnictwa Wyższego, którego celem jest szerzenie rzetelnych informacji o panującej pandemii koronawirusa w ramach akcji #posłuchajnaukowca.
Moje laboratorium zajmuje się enzymami proteolitycznymi. Są to białka, które pełnią funkcje katalityczne i znajdują się we wszystkich organizmach żywych. Takie białka znajdują się również w wirusach i zaczęliśmy badać te białka natychmiast po pojawieniu się obecnej epidemii. Badania prowadzimy we współpracy z grupą profesora Rolfa Hilgenfelda z Uniwersytetu w Lubece, który już na początku stycznia obiecał nam, że jeżeli tylko to białko, ten enzym, będzie dostępny, to on dostarczy je do mojego laboratorium. I tak faktycznie się stało, na początku lutego ten enzym został dostarczony do laboratorium.
On jest ważny z tego względu, że powoduje procesowanie niedojrzałych białek, które znajdują się w środku tego wirusa, czyli pełni bardzo ważną funkcję. Bez niego wirus nie jest w stanie przeżyć. Zatem jest świetnym kandydatem na leki. To, co my robimy w laboratorium, to profilujemy takie enzymy, dzięki dostępnej technologii, którą sami, tutaj w Polsce stworzyliśmy, i określamy tak zwaną specyficzność substratową.
Jeżeli wyobrazimy sobie, że ten enzym jest zamkiem, my dorabiamy klucze.
I pośród setek milionów dostępnych kombinacji, takich sekwencji, my jesteśmy w stanie wybrać tę jedną, dwie, albo kilka, które są najlepsze, najlepiej rozpoznawalne przez taki enzym. Bardzo ważną informacją jest to, że ten enzym ma bardzo wyjątkową, tak zwaną sepcyficzność substratową. On w pozycji P1 rozpoznaje glutaminę. Pracując 20 lat, nie spotkałem się z proteazą, która w rzeczywistości z taką preferencją ją rozpoznaje. Jest to dla nas świetna informacja z tego względu, że jeżeli stworzymy leki, albo związki, które będą w stanie zainhibitować działanie tego enzymu i podamy je ludziom, to z wielkim prawdopodobieństwem unikniemy toksyczności wynikającej z efektów ubocznych podawania danego leku. Prowadzone w tym kierunku badania są bardzo obiecujące.
Zamieszczone materiały i wypowiedź profesora dzięki uprzejmości Ministerstwa Nauki i Szkolnictwa Wyższego
Nasze strony internetowe i oparte na nich usługi używają informacji zapisanych w plikach cookies. Korzystając z serwisu wyrażasz zgodę na używanie plików cookies zgodnie z aktualnymi ustawieniami przeglądarki, które możesz zmienić w dowolnej chwili. Ochrona danych osobowych »